1.Большинство белков построены из 300–500 мономеров-аминокислот, однако встречаются «громадины», состоящие из 1500 мономеров.
2. В некоторых белках присутствуют все 20 видов аминокислот, например, в казеине, миозине, альбумине. В других белках какие-то кислоты «выпадают», так, в рибонуклеазе 19 видов аминокислот, в инсулине —18, а сальмине (белок из молок рыб) — 7.
3.Каково количество вариантов сочетаний аминокислот в разных белках? Итак, 20 видов аминокислот — 100 их остатков дает 10130 возможных вариантов!
4.Простые белки, протеины, состоят только из аминокислот. Сложные белки, протеиды, помимо аминокислот содержат липиды, углеводы или металлы, витамины.
5. Изменение порядка мономеров в полимерах влияет на свойства макромолекул. Например, известно, что мутации могут изменить в конечном итоге последовательность аминокислот в белке, что в целом влияет на свойства белка.
Уровни организации белковой молекулы
|
Первичная структура |
Вторичная структура |
Третичная структура |
Четвертичная структура |
|
Цепь из аминокислот, объединенных пептидными связями. |
Спираль. |
Спираль свернута в клубок — глобулу. |
Соединение нескольких молекул полипептидов между собой —глобул. |
|
Пептидные связи являются прочными и ковалентными. |
Связи еще и водородные между С=O на одном витке и N-H на другом. Водородные связи слабее пептидных, но их большое количество прочно удерживает спираль. Вторичная структура белка может являть собой альфа-спираль, которая стабилизирована водородными связями. Но существует и бета-структура — в ней водородные связи лежат в плоскости складок, выше и ниже которых расположены радикалы аминокислот. |
Добавляются новые, но слабые связи. Гидрофобные связи — это отношения, связывающие неполярные молекулы или неполярные участки молекул в водной среде. При этом идет сближение гидрофобных радикалов аминокислот. Ионные связи — отношения между электроотрицательными и электроположительными радикалами. Ковалентные дисульфидные связи возникают между атомами серы цистеиновых радикалов. |
Если цепи уложены в виде клубка, это глобулярные белки. Они хорошо растворимы. Фибриллярные белки имеют цепи, уложенные в виде пучков нитей. Они являются нерастворимыми (пример — коллаген). Гемоглобин имеет 2 альфа и 2 бета-цепи, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом. В четвертичной структуре белка те же 5 видов химических связей, что и в третичной. |
Денатурация — изменение нативной конформации молекулы белка из-за воздействия разнообразных дестабилизирующих факторов. Начиная со вторичной структуры, конформация белка основана на слабых химических связях.
Обратимая денатурация — ренатурация — возможна, если не разрушена первичная структура белка. При разрушении ее денатурация необратима.
В чем биологический смысл денатурации? В ходе этого процесса изменяются различные свойства белка. Например, белок в нити паука денатурирует и за счет этого приобретает прочность. Следовательно, в этом примере денатурация может способствовать выживаемости пауков.
Факторы денатурации
1. Повышение температуры больше 50 градусов ведет к высокой подвижности атомов и разрыву слабых связей.
2. Действие радиации.
3. Колебания солевого состава среды.
4. Действие на белки (ферменты, рецепторы, переносчики) физиологических факторов, например, гормонов.
5. Изменение рН среды.
6. Повышение давления.
